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免疫球蛋白 G(IgG) 免疫球蛋白 G( immunoglobulin G, IgG )是血清中免疫球蛋白主成分,约占血清中免疫球蛋白总含量的 75% , 正常值为 ~ 。其中 40~ 50% 分布于血清中,其余分布在组织中。分子量约为 150000 道尔顿。人类血清中的 IgG 主要为单体, 正常人的 IgG 包括四个亚型,其 IgG 1 占 60~ 70% , IgG2 占 15~ 20% , IgG3 占5~ 10% , IgG4 占1~ 7% 。这些亚型在补体激活的经典途中结合能力各不相同。 IgG 主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成, 是唯一能通过胎盘的抗体, 对防止新生儿出生数周内的感染起很大作用。婴儿初生后第 3 个月已能合成 IgG ,2~ 3 岁时已达成人水平。 40 岁后逐渐下降。 IgG 的含量个体差异很大, 同一个体在不同条件下, 波动也很大。机体在抗原刺激下产生的大多数抗菌、抗病毒、抗毒素抗体属于 IgG 。不少自身抗体, 例如系统性红斑狼疮的 LE 因子, 抗甲状腺球蛋白抗体也属于 IgG 。 IgG 是机体抗感染免疫的主力抗体。一组具有特殊的化学结构和免疫功能的球蛋白,存在于体液内和淋巴细胞表面, 是抗体的物质基础。按结构和功能的不同分为五大类:IgG , IgM , IgA , IgD 和 IgE 。其分子大小、电荷、氨基酸组成和碳水化合物含量很不均一。当患变态反应性疾病、自身免疫性疾病、各种感染以及多发性骨髓瘤等时, 免疫球蛋白可异常增高。患获得性免疫缺陷综合征等免疫缺损病时免疫球蛋白可异常降低, 临床上常应用免疫球蛋白制剂防治传染病、某些肿瘤和免疫缺损病等。免疫球蛋白的基本结构 Ig 分子的基本结构是对称的四条多肽链,即两条相同的轻链( L 链)和两条相同的重链( H 链),借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子(图 1 )。 Ig 分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类, 又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类 Ig 分子的轻链都相同,可分为κ型和λ型, 两型间的氨基酸和抗原性不尽相同。轻链和重链氨基末端的氨基酸顺序易发生变化,故这部分称为可变区( V 区)。 V 区是用以识别抗原和决定抗体特异性的部位。肽链其余部分( 即羧基末端) 氨基酸的数目和顺序相对恒定,故称稳定区( C 区)。稳定区决定着 Ig 分子的各种生物功能。 Ig 的主要生物化学性质见表 1。用木瓜酶可将免疫球蛋白断裂为三个大小相似的断片。其中两个断片可与抗原结合, 称为抗原结合片断(Fab 段), 另一断片可结晶, 称为结晶片断(Fc 段) 。用胃酶可将免疫球蛋白断裂为两段,一个大断片为 5S 双体 F(ab ′)2, 一个小断片与 Fc 类似, 称为 pFc ′(图2)。免疫球蛋白(Ig) 分子的类型 Ig 分子由于受遗传控制的抗原性不同,即特异性抗原决定簇不同,而有不同的变异性。包括: ①同种特异性。同一种属中所有成员的 Ig 分子都具备的抗原标记。例如,凡是人类都具有五类免疫球蛋白,其中 IgG 可按重链氨基酸的不同分为 IgG1 ~ IgG4 四个亚类; IgM 有 IgM1 ~ IgM2 两个亚类, IgA 有 IgA1 ~ IgA2 两个亚类, IgD 有 IgD1 ~ Ig