蛋清肽酶解工艺及血管紧张素转化酶抑制活性研究.pdf

2010年 7月农业机械学报第 41卷第 7期
DOI:.1000
蛋清肽酶解工艺及血管紧张素转化酶抑制活性研究
刘静波于志鹏赵文竹林松毅
(吉林大学军需科技学院,长春 130062)
【摘要】采用酶法制备蛋清肽,色谱纯化 ACE抑制活性组分并鉴定其一级结构。通过考察底物质量分数、加
酶量、酶解温度和 pH值对水解度的影响,结合多元线性回归设计和二次回归正交组合设计建立蛋清 ACE抑制肽
酶解工艺模型,并经液相色谱串联质谱鉴定其一级结构。结果表明:最佳酶解工艺为底物质量分数 8%、pH 值
1073、加酶量 1214%及酶解温度 5680℃,酶解物纯化后半抑制质量浓度为 018mg/mL。液相色谱串联质谱鉴
定高活性组分中 3种活性肽一级结构,氨基酸序列分别为 ArgValProSerLeuMet、ThrProSerProArg和 AspLeu
GlnGlyLys。
关键词:蛋清 ACE抑制肽酶解优化纯化鉴定
中图分类号:TS2011 文献标识码:A 文章编号:10001298(2010)07014706
EnzymaticHydrolysisTechnologyforACEinhibitoryPeptidesfrom EggWhite
LiuJingbo YuZhipeng ZhaoWenzhu LinSongyi
(CollegeofQuartermasterTechnology,JilinUniversity,Changchun130062,China)
Abstract
Antihypertensivepeptideswerederivedfrom eggwhite,andthenwerepurifiedandtheirprimary

concentration,E/S, hydrolysistemperatureand pH valueon theimpactofthehydrolysisdegree,
binationofdesignandquadraticregressionorthogonal
design. Hydrolysates were purified by gel chromatography, and were characterized by liquid
chromatographytandem
processwasthesubstrateconcentrationof8%,pH valueof1073,E/Sof1214% andtemperatureof
5680℃. Hydrolysateswere purified by sephadex G 25, the50% inhibitory concen