关于蛋白质的性质与功能
第1页,讲稿共59张,创作于星期三
蛋白质的一般性质
两性解离
胶体性质
沉淀作用
颜色反应
第2页,讲稿共59张,创作于星期三
两性解离
蛋白质中的可解离基团
(1)N-NH3+
(物理性质变化:吸光性、溶解度、黏度、结晶性、旋光度、圆二色性等
化学性质变化:功能基团反应性
生物活性变化:减少或完全丧失
结构发生变化
有时能部分复性
营养性不变但消化性增强
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蛋白质变性的鉴定方法
测定蛋白质的比活力或生物活性
以天然蛋白质为对比,测定蛋白质物理性质的变化。如吸收光谱、圆二色性、旋光性、特性黏度、溶解性等
以天然蛋白质为对比,测定蛋白质化学性质的变化
用免疫法测定蛋白质的抗原性是否改变,抗原与抗体是否专一性结合
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引起蛋白质变性的因素
物理因素:
温度
紫外线
超声波
机械作用
化学因素
酸
碱
有机溶剂
重金属离子
生物碱试剂
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温度的影响
高温
一般而言。在温度大于50℃的条件下,经过一定时间的处理,蛋白质都会发生不同程度的变性。
并且在大多数情况下,蛋白质的热变性都是不可逆的。
但对于一些耐热性比较好的蛋白质,在温度小于50 ~ 60℃下的热变性则是可逆的。如Rnase
此外,蛋白质的热变性除了受到温度的影响外,还受到其他环境条件如状态、酸碱度等的影响
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β-折叠片结构结构比α-螺旋结构更稳定,含有高比例此结构的蛋白质,一般具有较高的变性温度
β-乳球蛋白质(51%β-折叠片结)℃
大豆lls球蛋白质(64%β-折叠片结构)℃
α-螺旋结构蛋白质,经加热再冷却,则通常转变为β-折叠片结构,反之,尚未发现
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蛋白质最高稳定性温度取决于极性和非极性相互作用对蛋白质稳定性贡献相对值若极性相互作用超过非极性相互作用
蛋白质在冻结温度或低于冻结温度比在较高温度进稳定 ,若蛋白质稳定主要依靠疏水相互作用,蛋白质在室温时比在冻结温度时更稳定。
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低温
一般而言,在低温或冷冻条件下,蛋白质/酶被冷钝化,并且大部分的蛋白质/酶的冷钝化是可逆的
但部分具有复杂四级结构的蛋白质尤其是酶的冷钝化是不可逆的。如固氮酶的铁蛋白在0 ~ 1℃放置15小时后,就完全丧失了固氮能力
同时,还有一种特殊情况,既在冷冻的情况下,某些存在于生物或食品中的酶活力不但不下降,反而上升,对食品的保鲜造成极大的危害
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冷冻处理对酶活力的特殊影响
在冻结下部分酶活力的提高
反应类型
材料
条件
糖原分解
鱼、青蛙、肉
-~-6℃
ATP降解
鱼、肉
-2~-8℃
H2O2分解
土豆
-~-5℃
H2O2分解
猪肉
-~-4℃
酚类氧化
蔬菜、水果
-2~-4℃
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酸碱的影响
大部分的蛋白质的pH4 ~ 10 的环境中是稳定的,超过此范围的酸或碱可以使蛋白质变性
大多数情况下,蛋白质的酸碱变性都是可逆的
不同的蛋白质的耐酸碱程度是不一样的
蛋白质的酸碱变性除了受到pH的影响外,还受到其他环境条件如状态、温度等的影响
强酸、强碱可以使蛋白质发生水解
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v
PH
木瓜蛋白酶
胃蛋白酶
胆碱酯酶
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辅助因子对(-淀粉酶)PH-V曲线的影响
3 5 7 9 11
加Ca++
PH
V
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变性作用的应用与预防
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活性蛋白质与前体ACTIVI PROTEIN AND PRECURSOR
前体就是指某些刚生物合成的蛋白质不具有生物学活力或生物学活力较低时的状态
激素与激素原
酶与酶原
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激素与激素原
胰岛素
促肾上腺皮质激素
促黑激素
胰高血糖素
其他
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(人)胰岛素 Insulin
前胰岛素原(preproinsulin)(1条链,105Aa)
切掉N-signal peptide (24Aa)
胰岛素原(proinsulin)(1条链,81Aa,3个2S键)
切除肽链中间31-60位的肽段(C肽)
胰岛素(insulin)(
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